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晚期糖基化终产物受体-AGER/RAGE蛋白与抗体

2024-02-02

糖基化终产物受体(AGER)是一种跨膜蛋白,也称为RAGE(Receptor for Advanced Glycation End Products)。人AGER蛋白(Uniprot: Q15109)由AGER基因编码,位于6号染色体上,共含有11个外显子。RAGE在多种类型的细胞表达,包括单核细胞、中性粒细胞、平滑肌细胞以及癌细胞。在炎症性疾病包括糖尿病血管并发症、心血管疾病(CVD)、癌症以及AD中RAGE及其配体表达增加。


Figure 1. Structural analyses of RAGE. (A) Schematic representation of full-length RAGE domain. (B) RAGE isoforms. From left to right: full-length RAGE, oligomers, dominant-negative RAGE (DN-RAGE), N-truncated RAGE (N-RAGE), endogenous secretory (esRAGE), and soluble form RAGE (sRAGE).


RAGE糖基化蛋白分子量为50-55 kDa,包含一个细胞外区域(23-342aa)、一个疏水的跨膜区域(23-342aa)和一个胞内区域(23-342aa)。RAGE的胞外结构区由一个可变(V)免疫球蛋白(Ig)结构域(23-342aa)和常数C1(23-342aa)连接到C2(23-342aa)Ig结构域。其V结构域由八条链(A',B,C,C',E,F和G)组成,六个环连接,形成两个β-片段,通过Cys38(链B)和Cys99(链F)之间的二硫键连接。V-C1结构域的分子表面被一个疏水的空腔覆盖,形成一个整合的结构单元,含有许多高度带正电的Arg和Lys残基。相反,C2结构域完全独立,由酸性氨基酸组成,带负电荷。多种RAGE配体含有高度负电荷区域,并能够结合到带正电的V-C1结构域。


配体结合后,RAGE通过其C1-C1结构域、C2-C2结构域和/或TM螺旋二聚体化进行寡聚化,激活多条信号通路,并通过转录因子NF-kappaB、CREB和SP1调节基因表达。RAGE的胞内结构域在灵长类动物和啮齿类动物中具有高度的序列相似性,这对于RAGE配体介导的信号传导至关重要。


作用:

RAGE的正常生理功能包括胚胎神经元生长、肌生成、树突状细胞的动员、T细胞的活化和分化、干细胞迁移和破骨细胞成熟。AGER能够专门识别AGEs“晚期糖化终产物 (Advanced glycation end products) ”,减缓皮肤衰老。作为一种多功能受体,AGER还与其他内源性配体相互作用,包括 HMGB1、S100 钙结合蛋白/钙粒蛋白、淀粉样蛋白β和溶血磷脂酸 (LPA), 涉及体内平衡、发育和炎症等某些疾病,如糖尿病、动脉粥样硬化和阿尔茨海默氏病。此外,肿瘤细胞和免疫细胞中的RAGE信号都能促进肿瘤发展、迁移和免疫逃逸,促进多种类型癌症的发生。




Recombinant Human RAGE/AGER, N-His

Catalog No :YHH01901

Name : Recombinant Human RAGE/AGER, N-His

Predicted MW :22.36 kDa

Expression system : E. coli

Protein length : Ile91-Asp274

Species :Human


SDS PAGE for Recombinant Human RAGE/AGER, N-His



Recombinant Mouse RAGE/AGER Protein, N-His


Catalog No:YMH01901

Name : Recombinant Mouse RAGE/AGER Protein, N-His

Predicted MW:25.17 kDa

Expression system : E. coli

Protein length: Gly22-Gly231

Species :Mouse


SDS PAGE for Recombinant Mouse RAGE/AGER, N-His



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