研究者首先观察了野生型 ZH8015 与 oscpk12-cr 突变体在不同光照下的表现。自然光下，突变体叶片提前衰老，叶绿素含量和光合速率都明显低于野生型；把植株移到弱光下，早衰现象完全消失，恢复正常光照几天后又重新出现，说明早衰是由光照引发的。在强光和波动光下，突变体的早衰更加明显：光系统的光化学效率和电子传递能力下降，用于耗散多余光能的 NPQ 增强，叶片中过氧化氢和丙二醛等氧化损伤产物增多。此外，突变体在光照停止后光系统 II（PSII）的恢复不如野生型，强光下 PSII 核心蛋白 D1 的降解也更快。这些结果说明，OsCPK12 缺失使水稻对强光和波动光更加敏感，光损伤加重，PSII 的修复能力下降。

为找到 OsCPK12 的作用对象，研究者以 OsCPK12 的截短蛋白为诱饵进行酵母双杂交筛选，发现它能与叶绿体 ATP 合酶的 δ 亚基结合，并将该亚基命名为OsAtpD1。随后，研究者在植物细胞中用三种方法验证这一结合：水稻原生质体中的共免疫沉淀、本氏烟草叶片中的荧光素酶互补成像，以及水稻原生质体中的双分子荧光互补。这些实验均检测到互作信号，对照组则没有。四种方法结果一致，表明 OsCPK12 与 OsAtpD1 存在特异性互作。

OsAtpD1由细胞核基因编码，在细胞质中合成后要依靠 N 端的转运肽进入叶绿体，而 Ser8 正位于这段转运肽内。研究者因此检测了磷酸化是否影响它的运输。荧光定位显示，OsAtpD1 在野生型细胞中进入叶绿体，在 oscpk12-cr 中则大多停留在细胞质。将 Ser8 改为模拟磷酸化的形式（S8D）后，OsAtpD1 在突变体中也能进入叶绿体；改为不能被磷酸化的形式（S8A）后，即使在野生型中也停留在细胞质。只保留转运肽的片段表现出同样的规律。从蛋白形态看，野生型中的OsAtpD1以进入叶绿体后加工形成的成熟蛋白为主，突变体中则以未加工的前体为主，引入 S8D 或补充 OsCPK12 后成熟蛋白又增多。这表明，OsCPK12 介导的 Ser8 磷酸化与 OsAtpD1 高效进入叶绿体并加工为成熟形式密切相关。

接下来，研究者在整株水平验证 Ser8 磷酸化的作用。在 oscpk12-cr 中过表达 S8A 形式的 OsAtpD1，植株仍出现与突变体相近的早衰；过表达 S8D 形式，早衰明显减轻，叶绿素含量和光合速率显著回升，但仍略低于野生型。降低 OsAtpD1 表达的 RNAi 株系叶片发黄、光合能力下降，表型与 oscpk12-cr 相似。而完全敲除 OsAtpD1 的植株在苗期即死亡，说明 OsAtpD1 是水稻生长所必需的。

为解释这些表型背后的生理原因，研究者测量了类囊体膜两侧的质子动力势和 ATP 合酶活性。在 oscpk12-cr、S8A 株系和 RNAi 株系中，PMF 升高，且主要来自质子梯度（ΔpH）增大，说明质子在类囊体腔内积累过多。反映ATP合酶活性的质子电导在这些株系中明显低于野生型，S8D 株系部分恢复，而过表达OsCPK12的株系 ATP 合酶活性高于野生型。类囊体腔过度酸化使 NPQ 升高，同时电子在 PSI 下游受阻，强光下 PSI 的电子传递明显减弱。这些株系叶绿体中的 ATP 减少，NADPH 积累。综合来看，ATP 合酶活性下降使质子不能及时排出，类囊体腔过度酸化，进而触发 NPQ 并限制电子向下游传递。

最后，研究者考察了这一调控在日间光照变化中的表现。野生型叶片中，OsCPK12 和 OsAtpD1 的蛋白量随光照增强而增加，在上午到中午达到高峰；突变体叶绿体中的 OsAtpD1 则明显少于野生型。野生型的 ATP 合酶活性在上午和下午较高，中午反而下降，突变体全天都低于野生型。由此可见，蛋白量与酶活性并不完全同步，作者推测中午活性下降与叶绿体氧化还原状态和膜电位对 ATP 合酶的调控有关，这一解释尚属推测。基于以上结果，作者提出了OsCPK12–OsAtpD1 的作用模型。

野生型光照诱导 OsCPK12 积累，OsCPK12 磷酸化 OsAtpD1 转运肽上的 Ser8，促进其进入叶绿体并参与 ATP 合酶组装。ATP合酶活性正常，类囊体腔的质子梯度保持稳定，光合效率和光保护能力得以维持。

oscpk12-cr 突变体OsAtpD1 不能被磷酸化， 大量滞留在细胞质，叶绿体中 ATP 合酶活性降低。质子在类囊体腔内过度积累，NPQ 升高，电子传递受阻，NADPH 积累。强光和波动光下光损伤加重，最终出现叶片黄化和早衰。